糖基化

糖基化是在酶的控制下，蛋白質或脂質附加上糖類的過程，發生于內質網。在糖基轉移酶作用下將糖轉移至蛋白質，和蛋白質上的氨基酸殘基形成糖苷鍵。蛋白質經過糖基化作用，形成糖蛋白。糖基化是對蛋白的重要的修飾作用，有調節蛋白質功能作用。

過程

N-連接的糖鏈合成起始于內質網，完成于高爾基體。在內質網形成的糖蛋白具有相似的糖鏈，由Cis面進入高爾基體后，在各膜囊之間的轉運過程中，發生了一系列有序的加工和修飾，原來糖鏈中的大部分甘露糖被切除，但又被多種糖基轉移酶依次加上了不同類型的糖分子，形成了結構各異的寡糖鏈。糖蛋白的空間結構決定了它可以和那一種糖基轉移酶結合，發生特定的糖基化修飾。
許多糖蛋白同時具有N-連接的糖鏈和O-連接的糖鏈。O-連接的糖基化在高爾基體中進行，通常第一個連接上去的糖單元是N-乙酰半乳糖，連接的部位為Ser、Thr和Hyp的羥基，然后逐次將糖基轉移到上去形成寡糖鏈，糖的供體同樣為核苷糖，如UDP-半乳糖。糖基化的結果使不同的蛋白質打上不同的標記，改變多肽的構象和增加蛋白質的穩定性。
在高爾基體上還可以將一至多個氨基聚糖鏈通過木糖安裝在核心蛋白的絲氨酸殘基上，形成蛋白聚糖。這類蛋白有些被分泌到細胞外形成細胞外基質或粘液層，有些錨定在膜上。

分類

根據糖苷鏈類型，蛋白質糖基化可以分為四類，即以絲氨酸、蘇氨酸、羥賴氨酸和羥脯氨酸的羥基為連接點，形成-0-糖苷鍵型。以天冬酰胺的酰胺基、N一末端氨基酸的 α - 氨基以及賴氨酸或精氨酸的ω - 氨基為連接點，形成-N-糖苷鍵型;以天冬氨酸或谷氨酸的游離羧基為連接點，形成脂糖苷鍵型以及以半胱氨酸為連接點的糖肽鍵。


多肽

多肽是α－氨基酸以肽鍵連接在一起而形成的化合物，它也是蛋白質水解的中間產物。
一般肽中含有的氨基酸的數目為二到九,根據肽中氨基酸的數量的不同,肽有多種不同的稱呼：由兩個氨基酸分子脫水縮合而成的化合物叫做二肽，同理類推還有三肽、四肽、五肽等，一直到九肽。通常由10~100個氨基酸分子脫水縮合而成的化合物叫多肽，它們的分子量低于10,000Da（Dalton，道爾頓），能透過半透膜，不被三氯乙酸及硫酸銨所沉淀。也有文獻把由2~10個氨基酸組成的肽稱為寡肽（小分子肽）；10~50個氨基酸組成的肽稱為多肽；由50個以上的氨基酸組成的肽就稱為蛋白質，換言之，蛋白質有時也被稱為多肽。多肽也簡稱為肽，是20世紀被發現的。

多肽的分類

多肽有生物活性多肽和人工合成多肽兩種。