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QD中國講座:單分子力譜研究膜蛋白與膜相互作用

瀏覽次數:3434 發布日期:2020-10-19  來源:本站 本站原創,轉載請注明出處



主題:Single-molecule force spectroscopy of protein-membrane interactions

 

[前言簡介]

目前科學研究正朝著更加微觀的方向發展,以揭示分子結構和運動機理。破譯分子作用機制迫切需要能夠在單分子水平上檢測生物分子發生相互作用的方法。光鑷精密的單分子力學測量特性可以應用于生物大分子解析,大大拓展對生命本質的了解,對于結構學研究、單分子互作、單分子生物物理研究有著重要的作用。

Lumicks C-trap熒光光鑷系統是世界上套實時同時操作和可視化分子相互作用的設備。它將高分辨率光鑷、共聚焦顯微鏡或STED超分辨顯微鏡與微流控系統相結合。可以定位反應的結合位點,實時監測生物分子的單分子動力學特性。應用于DNA蛋白互作、蛋白折疊與去折疊、小分子蛋白互作、細胞骨架和馬達蛋白互作以及脂滴融合等不同研究方向。

Lumicks C-trap熒光光鑷系統的研究成果廣泛的發表在諸如Nature, Science, Cell等雜志中,如最近在Cell上發表的一篇文章(Wasserman et al. Cell,2019),闡述了CMG解旋酶在DNA復制過程中的作用及其在單鏈DNA與雙鏈DNA之間的移動;如最近發表在Nature上發表的文章(Avellaneda et al. Nature, 2020)解析了分子伴侶ClpB可以逆轉聚集過程,插入并拉開蛋白鏈中暴露的環狀結構,能夠從蛋白質聚集物中提取蛋白質的過程。10月21日,我們邀請了中科院物理所馬璐研究員介紹其課題組利用光鑷技術研究膜蛋白與膜之間的相互作用關系。

 

[報告簡介]

生命系統中的諸多生命過程依賴于蛋白分子與膜之間的相互作用產生的機械力,如何準確的測量這種相互作用對于理解這些單分子層次動力學過程的機制非常重要。本次報告中,馬璐研究員將介紹其課題組發展的單分子力譜測量技術定量測定突觸結合蛋白-1(Syt1)以及延伸突觸結合蛋白-2 (E-Syt2)通過C2結構域與質膜的結合。Syts和E-Syts可以通過多個C2結構域與突觸囊泡和內質網結合,分別實現對于膜融合以及脂質的交換調節。其課題組通過光鑷將附著于硅小球上的質膜上單個蛋白拉伸出來,在超高的時間與空間分辨率下測定蛋白與膜結合力以及蛋白的構象變化,此技術可以廣泛的應用于膜蛋白與膜的相互作用研究。

 

[注冊鏈接]


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[主講人介紹]

馬璐研究員,中國科學院物理研究所

馬璐研究員,博士畢業于美國匹茲堡大學化學系。博后階段在耶魯大學細胞生物學系Yongli Zhang教授課題組從事生物過程和人類疾病過程中相關蛋白質的動態結構和折疊動力學等相關課題的研究。2016年加入中科院物理所軟物質實驗室,通過光鑷,磁鑷等不同的單分子技術與熒光成像相結合研究蛋白質結構,蛋白質相互作用,蛋白質與膜的相互作用以及生物膜性質功能。

 

[報告時間]

開始:  2020年10月21日  15:00

結束:  2020年10月21日  16:00

請點擊注冊報名鏈接,預約參加在線講座(中國地區觀眾請選擇連接中下午三點的報告)

 

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超分辨單分子動力分析儀(熒光光鑷)-C-Trap:http://www.lky1.cn/show1equip.asp?equipid=4143511
 

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